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Professor für Proteinbiochemie berufen

Mit 1. Oktober wurde Herbert Lindner als Professor für Proteinbiochemie an der Sektion für Klinische Biochemie der Medizinischen Universität Innsbruck berufen. Die Vertragsunterzeichnung erfolgte im Büro von Rektor W. Wolfgang Fleischhacker.

Der gebürtige Salzburger Herbert Lindner studierte an der Universität Innsbruck Chemie und promovierte 1982 während seiner Tätigkeit als Vertragsassistent am Institut für organische und pharmazeutische Chemie. In den späten 1980er gründete Lindner eine bioanalytische Forschungsgruppe mit dem Schwerpunkt auf der Entwicklung von hochauflösenden Methoden zur Trennung und Identifizierung von posttranslational modifizierten Proteinen zur Untersuchung ihrer biologischen Bedeutung. Ein Forschungsgebiet, dem er, wie auch Innsbruck, treu blieb. So wechselte Herbert Lindner an die Abteilung für Medizinische Chemie und Biochemie, wo er sich 1992 habilitierte, 1994 Assistenzprofessor und später Assoziierter Professor wurde.  „Ein Schwerpunkt meiner Forschung lag und liegt noch immer in der Entwicklung von schnellen und effizienten Methoden zur Trennung und Charakterisierung von Proteinen und deren posttranslationalen Modifikationen unter besonderer Berücksichtigung der Familie der Histon- und HMG-Proteine“, beschreibt Linder einen Teil seines Forschungsgebietes. Aufbauend auf diesem Forschungsschwerpunkt leitet Herbert Lindner seit 2007 die Core Facility an der Medizinischen Universität Innsbruck zur Protein Micro-Analyse, wo vor allem mittels neuer Methoden Proteine charakterisiert werden. Die Einrichtung ist darauf spezialisiert, den ForscherInnen Ausrüstung, Expertise und kundenspezifische Dienstleistungen für die Erkennung, Charakterisierung und Quantifizierung von Proteinen und Peptiden auf Basis neuester Forschung zur Verfügung zu stellen und verfügt über eine Reihe modernster Geräte, darunter verschiedene Massenspektrometer, die mit Nano-LC-Gradientensystemen und Kapillarelektrophorese gekoppelt sind.

Aktuelles Hauptaugenmerk

Derzeit richtet sich sein Hauptaugenmerk – in Zusammenarbeit mit Partnern aus der Industrie - auf die Untersuchung der in-vivo O-Glykosylierung des Biomarkers NT-proBNP mittels Affinitäts-Proteom-Methoden und Massenspektrometrie im Blutplasma von PatientInnen mit schwerer Herzinsuffizienz. „Wir waren die ersten, denen die exakte Identifizierung der Glykosylierungsstellen gelungen ist; ein wichtiger Beitrag nicht nur zum Verständnis der Prozessierung des Vorläuferproteins proBNP, sondern auch für die Entwicklung von klinischen Tests“, erklärt Lindner.  Das Ziel dieses Projektes ist die Entwicklung von analytischen Methoden zur Untersuchung von b-Typ natriuretischen Peptiden, die häufig als Biomarker zur Erkennung schwerer Herzinsuffizienz eingesetzt werden.  Die ForscherInnen um Herbert Lindner in der Core Facility erweisen sich dabei als Pioniere in der Analyse von Proteinen mittels Koppelung von Kapillarelektrophorese mit Massenspektrometrie zur schnellen und effizienten Analyse.  

Ein weiterer Schwerpunkt von Lindner ist die quantitative Proteomik, mit dem Ziel, Proteinmuster einer Zelle, eines Gewebes oder eines Organismus qualitativ und quantitativ zu bestimmen. „Ein quantitatives Proteinprofil beinhaltet meist die Isotopen-Markierung von Proteinen oder Peptiden, die dann durch Massenspektrometrie differenziert werden können“. Diese Methodik erlaubt Einblicke in zelluläre Mechanismen von Krankheiten, Zellalterung und Umwelteinflüssen. Diese herausfordernden Fragestellungen benötigen „eine sehr aufwändige Datenanalyse und nehmen derzeit eine zentrale Rolle in unserer Facility ein“, beschreibt Herbert Lindner sein umfassendes Forschungsfeld.

(D.Bullock)

https://www.i-med.ac.at/iftz/zentrale_gruppen/proteinfacility/